دانلود ترجمه مقاله خصوصیات مولکولی هومولوگ گلیکوزیلاسیون دی.ان.ای MBD4 یک گیاه مشخص
ترجمه در قالب فایل Word و قابل ویرایش میباشد
سال انتشار:2013
تعداد صفحه ترجمه:32
تعداد صفحه فایل انگلیسی:9
موضوع انگلیسی :Molecular characterization of a putative plant homolog ofMBD4 DNA glycosylaseÁngel
موضوع فارسی:دانلود ترجمه مقاله خصوصیات مولکولی هومولوگ گلیکوزیلاسیون دی.ان.ای MBD4 یک گیاه مشخص
چکیده انگلیسی:tMethyl-CpG-binding domain 4 (MBD4) DNA glycosylase is involved in excision of spontaneous deamina-tion products of cytosine and 5-methylcytosine in animals, but it is unknown whether related proteinsperform similar functions in plants. We report here the isolation and biochemical characterization of aputative MBD4 homolog from Arabidopsis thaliana, designated as MBD4L (MBD4-like). The plant enzymelacks the MBD domain present in mammalian MBD4 proteins, but conserves a DNA glycosylase domainwith critical residues for substrate recognition and catalysis, and it is more closely related to MBD4homologs than to other members of the HhH-GPD superfamily. Arabidopsis MBD4L excises uracil andthymine opposite G, and the presence of halogen substituents at C5 of the target base greatly increasesits excision efficiency. No significant activity is detected on cytosine derivatives such as 5-methylcytosineor 5-hydroxymethylcytosine. The enzyme binds to the abasic site product generated after excision, whichdecreases its catalytic turnover in vitro. Both the full-length protein and a N-terminal truncated versionretaining the catalytic domain exhibit a preference for a CpG sequence context, where most plant DNAmethylation is found. Our results suggest that an important function of Arabidopsis MBD4L is to protectthe plant genome from the mutagenic consequences of cytosine and 5-methylcytosine deamination
چکیده فارسی: گلیکوزیلاسیون دی.ان.ای پیوند متیلCPG دامنه 4، شامل برش خود به خودی دامیناسیون محصولات سیتوزین و متیل سیتوزن-5 در حیوانات می باشد ، اما عملکرد مشابه پروتئین های مربوطه در گیاهان مشخص نیست . ما در اینجا جداسازی و شناسایی بیوشیمیایی یک هومولوگ MBD4 مشخص از Arabidopsis thaliana که به عنوان MBD4 (MBD4-like) تعیین شده است را گزارش داده ایم . در حال حاضر دامنه MBD در پروتئین های MBD4 پستانداران ، فاقد آنزیم گیاهی می باشند ، ولی از یک دامنه DNA گلیکوزیلاسیون با بقایای مهم برای شناخت بستر و جداسازی نگهداری می شود ، و این مورد بیشتر از اعضای دیگرخانواده HhH-GPD به هومولوگ MBD4 نزدیک می باشند.Arabidopsis MBDL ، شکاف یوراسیل وتیمین در مقابل G ، و وجود هالوژن جایگزین در پایه های هدف C5 ، تا حد زیادی برش کارآمد را افزایش می دهند. هیچ فعالیت قابل توجهی روی مشتقات سیتوزین مانند 5- متیل سیتوزین یا هیدروکسی متیل سیتوزین-5،شناسایی نشده است. این آنزیم به محصول سایت اولیه تولید شده بعد از برش متصل شده است ، که باعث کاهش بازده در شرایط آزمایشگاهی می شود . هر دو پروتئین با طول کامل و N-terminal کوتاه شده با حفظ دامنه کاتالیزوری یک اولویت برای ترتیب اثر یک زمینه CPG را نمایش می دهند ، که در بسیاری از متیلاسیون DNA گیاهان یافت می شود. Arabidopsis MBDL ، برای حفظ ژنوم گیاهی از عواقب جهش زای سیتوزین ودامیناسیون متیل سیتوزین - 5 می باشد .
